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Die Protonendiode in der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorhodopsin. Die Vergrößerungen rechts zeigen oben den geschlossenen (isolierenden) Zustand und rechts unten den geöffneten (leitenden) Zustand.
[Bildquelle: Uni Bochum]
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An anderer Stelle drängen die Protonen wieder in die Zellen hinein um das Konzentrationsgefälle auszugleichen, und treiben dabei die Turbinen der Zelle an, Proteine namens ATP-asen. Die dabei freiwerdende Energie wird umgewandelt in den universellen Kraftstoff der Zellen, ATP (Adenosintriphosphat). „Dieser Ablauf ist eine Art archaische Photosynthese“, erklärt Prof. Gerwert. „Die Lichtenergie wird letztlich in für den Organismus nutzbare Energie umgewandelt.“
Früher glaubte man an Zufall Die Details dieser Vorgänge sind Gegenstand der Forschung. Besonders die Rolle der Wassermoleküle in Proteinen war lange unklar. „Früher glaubte man, dass die Wassermoleküle durch Zufall in Proteine hineingeraten würden und keine besondere Funktion erfüllten“, so Gerwert. Der in Bochum geborene Manfred Eigen wurde 1967 mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet, weil er erklären konnte, warum Wasser und Eis Protonen extrem schnell leiten können. Die aktuelle Arbeit zeigt, dass auch Proteine genau diesen Mechanismus nutzen und die Wassermoleküle im Protein sehr wohl eine aktive Funktion ausüben.
Wasser ist so wichtig wie Aminosäuren Dieses Ergebnis unterstützt die von Klaus Gerwert 2006 in Nature aufgestellte Hypothese, dass proteingebundene Wassermoleküle genauso wichtige katalytische Bauelemente für die Funktion von Proteinen sind wie die Aminosäuren, die Baussteine des Lebens. Folgerichtig haben die Bochumer Biophysiker ihre Arbeit in der Angewandten Chemie Manfred Eigen gewidmet. Eigen hatte seine zentrale Arbeit über Protonentransfer in Wasser 1964 ebenfalls in der Angewandten Chemie veröffentlicht. Klaus Gerwert ist durch Manfred Eigen auf seinen Winterseminaren in Klosters inspiriert worden.
Film statt Standbild Die Bochumer Forscher konnten ihre Ergebnisse in einem interdisziplinären Ansatz durch eine Kombination aus Molekularbiologie, Röntgenstrukturanalyse, zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie und Biomolekularen Simulationen erzielen. Diese Kombination zeigt die dynamischen Vorgänge im Protein nach Lichtanregung mit atomarer Auflösung. „Man kann verfolgen, wie das Proton von der zentralen Protonenbindestelle im Innern des Proteins über eine Aminosäure und dann über einen protonierten Wassercluster an die Membranoberfläche transportiert wird“, beschreibt Prof. Gerwert. Der interdisziplinäre Ansatz erweitert jetzt die klassischen Methoden der Strukturbiologie, Röntgenstrukturanalyse und Kernspinresonanzspektroskopie (NMR), da er einen kompletten Film liefert und nicht nur Standbilder von Proteinen. Die Experimente in Bochum wurden durch Computersimulationen in Shanghai ergänzt. Klaus Gerwert ist sowohl Professor an der RUB als auch Direktor am Max-Planck Partner Institut für Computational Biology in Shanghai.
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